Un equipo de la Universidad de Vanderbilt, Nashville, Tennessee, y el
Instituto de Investigación Scripps, San Diego, California descubrió y
caracterizó la estructura de un anticuerpo humano natural que reconoce y altera
una porción de la proteína hemaglutinina (HA) que el virus usa para ingresar e
infectar las células. Los investigadores determinaron que el anticuerpo,
FluA-20, se une fuertemente a un área en la cabeza globular de la proteína HA
que solo es accesible brevemente al ataque de anticuerpos. No se esperaba que
el sitio fuera vulnerable a tal huelga. Aislaron el anticuerpo FluA-20 y en una
serie de experimentos, demostraron que FluA-20 puede "alcanzar" una
parte inaccesible de la molécula trímera de HA de tres partes y hacer que se
deshaga, evitando así la propagación del virus de una célula a otra. En teoría,
las terapias basadas en anticuerpos dirigidas a esa región precisa serían
efectivas contra muchas cepas del virus de la influenza A, lo que podría
eliminar la necesidad de una vacunación anual contra la influenza estacional.