La hemoglobina es una proteína conjugada cuyo grupo prostético es el hem o hemo, al cual debe su intenso color rojo. Pertenece a las llamas hemoproteínas, componentes de gran importancia funcional.
Entre las hemoproteínas se encuentran citocromos, sustancias que actúan como transportadores de electrones, catalasas, perioxidasas y otras enzimas, mioglobina, encargada del transporte y reserva del oxígeno en el músculo, hemoglobina, responsable del oxígeno en sangre, etc.
Tanto la mioglobina como la hemoglobina están constituidas por una proteína de carácter básico llamada globina.
La síntesis de las cadenas polipeptídicas que componen los distintos tipos de hemoglobina es controlada por distintos genes. Alteraciones en la información contenida en los genes (mutaciones) pueden generar proteínas defectuosas o incapacidad para sintetizarlas. Estas fallas son causa de un grupo de enfermedades hereditarias llamadas hemoglobinopatías.
En la actualidad son más de 650 las anormalidades genéticas de hemoglobina observadas en los humanos.
Se han observado distintos tipos de alteraciones como la sustitución de uno o más aminoácidos por otros; la falta de uno o más aminoácidos en la cadena polipeptídica; presencia de cadenas híbridas, formadas por trozos de dos subunidades polipeptídicas distintas; presencia de cadenas más largas de lo normal; síntesis disminuida o nula de un determinado tipo de cadena (talasemias).
Muchos de los hallazgos de hemoglobinas variantes han sido casuales, ya que no siempre una modificación en la secuencia de aminoácidos produce alteraciones funcionales. Sin embargo, el simple reemplazo de un solo aminoácido por otro puede ocasionar un comportamiento anómalo de la hemoglobina y afectar en mayor o menor medida al organismo.
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