Es el biologo Daniel Capelluto, que trabaja en Virginia Tech, EE.UU. Su hallazgo podria servir para tratar alergias y enfermedades del corazon.
Un
equipo de cientificos liderado por el biologo argentino Daniel Capelluto,
profesor asociado en el Departamento de Ciencias Biologicas de la Universidad
Estatal de Virginia (Virginia Tech), en Estados Unidos, logro identificar el
mecanismo molecular que regula los procesos inflamatorios en el organismo. Este
hallazgo podria tener implicancias importantes para el tratamiento de alergias,
enfermedades cardiacas y ciertos tipos de cancer.
Si bien
en un primer momento la inflamacion aguda es un buen sintoma como respuesta
natural del cuerpo ante una lesion o una infeccion, restaurando la estructura de
tejidos y normalizando su funcionamiento, una inflamacion excesiva en el tiempo
puede ser perjudicial. “En los niveles apropiados, la respuesta inflamatoria
protege al cuerpo frente a elementos extraños; pero si esto no se regula
adecuadamente, puede llevar a situaciones cronicas”, explico Capelluto a PERFIL.
Mientras sus sintomas son bien conocidos (dolor, enrojecimiento, hinchazon y
calor), los cientificos aun no comprenden completamente los mecanismos
biologicos que subyacen a los procesos inflamatorios. El trabajo llevado
adelante por el investigador argentino y publicado en la prestigiosa revista
Structure-Cell da un paso mas en este sentido al explicar como dos proteinas
particulares, Tollip y Tom1, trabajan juntas para modular el curso de la
respuesta inflamatoria.
“Existen muchas proteinas receptoras en el cuerpo, pero una de ellas, llamada
‘receptor de interleuquina-1’ (IL1-R), es la mayor reguladora de la inmunidad
innata y representa el primer mecanismo de proteccion ante infecciones”, sostuvo
Capelluto. Cuando este receptor se activa ante una amenaza, estimula la
liberacion de moleculas proinflamatorias que amplifican la respuesta contra los
patogenos. Cuando se alcanza un nivel adecuado de inflamacion, las proteinas
receptoras deben ser eliminadas. “El IL1-R es internalizado y transportado por
las proteinas adaptadoras Tollip y Tom1 para que se pueda eliminar de la celula”,
agrego el biologo de la UBA.
Pero
hasta ahora no estaba claro como estas dos proteinas encajaban entre si
estructuralmente o por que se necesitan ambas para cumplir esta funcion de
transporte de carga. A traves de complejas tecnicas, que involucraron resonancia
magnetica nuclear en dos y tres dimensiones y resonancia de plasmones
superficiales, el equipo de Capelluto determino que la asociacion de ambas
proteinas modifica en gran parte la estructura de Tollip, formando asi una
unidad que puede transportar carga mucho mas eficientemente que cualquiera de
las dos proteinas por su cuenta.
De esa
manera, el cuerpo tiene un primer mecanismo de proteccion que identifica y
neutraliza la infeccion. Pero si se prolonga en el tiempo, esta reaccion del
organismo puede provocar enfermedades como alergias, trastornos del corazon y
ciertos tipos de cancer. “Si uno pudiera diseñar versiones de proteinas
adaptadoras que tengan mayor capacidad de reconocimiento de IL-1R, se podria
lograr una reduccion de las respuestas inflamatorias de manera mas rapida y
eficiente”, indico.
Para
Jorge Geffner, doctor en Bioquimica e investigador del Conicet, “los resultados
del trabajo son muy alentadores y abren la posibilidad de pensar en el
desarrollo de nuevos farmacos con propiedades pro o antiinflamatorias” (ver
recuadro). Algo que esta cada vez mas cerca gracias a Capelluto y su equipo.
Por
Miguel Distefano
Fuente: Diario Perfil
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