El doctor Carlos Amero Tello, quien dirige el grupo de investigación del Laboratorio Nacional de Estructuras de Macromoléculas (LANEM) UAEM-UNAM, explicó que las proteínas son como máquinas con funciones específicas, dañinas o benéficas que alteran el organismo. Con el propósito de determinar ello se obtuvo una foto o modelo tridimensional de las estructuras de las proteínas 6aJL2 y su variable mutada 6aJL2-R24G.Tras obtener los resultados, el equipo descubrió que la proteína 6aJL2 es estable, mientras que la variable mutada 6aJL2-R24G ocasiona la producción de plastas de fibras amiloides aparentemente causantes de enfermedades como Alzheimer, Parkinson o amiloidosis de cadena ligera, la cual tiene una incidencia de ocho personas por cada millón de habitantes.Con este hecho sin precedentes, los integrantes del equipo se convirtieron en los primeros mexicanos en emplear la resonancia magnética nuclear para resolver la funcionalidad de una proteína. Tras obtener la imagen y los resultados, los presentaron al Banco Mundial de Datos de Proteínas (WPDB por sus siglas en inglés), división Wisconsin, a fin de que fueran evaluados y posteriormente formara parte de ese registro internacional.
Por ejemplo, si otro grupo de científicos quiere ver la estructura para trabajar con ella, deberá ingresar a la base de datos mundial y podrá descargar a su computadora el modelo tridimensional de las proteínas 6aJL2 y su variable 6aJL2-R24G, donde tendrá la libertad de manipularla.Por medio de la técnica de resonancia magnética nuclear empleada en el LANEM, Carlos Amero logró resolver las estructuras de estas proteínas pertenecientes al sistema inmune; una normal y una mutada, la cual sólo se presenta cuando existe la enfermedad de amiloidosis, condición que causa el mal plegamiento de las proteínas hasta que crecen tanto y se adhieren a diversos órganos del cuerpo (lengua, corazón, pulmón), lo que provoca que deje de funcionar, hasta llevar a la muerte, debido a la falta de una cura.
La resonancia magnética nuclear arroja datos espectroscópicos de cada núcleo de las macromoléculas, los cuales fueron analizados por el grupo de la UAEM con el fin de construir el modelo tridimensional de la proteína, mismo que fue agregado a la base de datos mundial.El estudio de las estructuras se realizó por medio de la técnica de resonancia magnética nuclear, el cual a diferencia de los usados convencionalmente en los hospitales, éste obtiene la señal individual de cada núcleo de moléculas o macromoléculas, como lo son las proteínas o el ADN. El problema con este método es que hasta hace unos años México no contaba con la tecnología necesaria para realizar estos análisis; sin embargo, cuando el LANEM adquirió el primer aparato de este tipo en el país, comenzaron las investigaciones.
Aun así, un problema fue que al desconocer la tecnología, no existían científicos capacitados que lo operaran. Cuando la UAEM compró dicho equipo, el doctor Amero Tello quien trabajaba en el Institut de Biologie Structurale (IBS-CNRS), en Grenoble, Francia, regresó a México para liderar el equipo de investigación que se encargara de analizar y solucionar las estructuras de las proteínas amiloides 6aJL2 y su variable 6aJL2-R24G.A pesar de que existe otro método llamado cristalografía para analizar las estructuras de las proteínas, la resonancia magnética nuclear permite obtener un modelo en solución, que se asemeja más a la realidad.El investigador comentó que en México la UAEM abrió el camino para que otras instituciones como la UNAM, el IPN o la Universidad de Mérida se hicieran de equipos de resonancias magnéticas nucleares y comenzaran con sus estudios. Sin embargo, a nivel mundial el país está atrasado por más de 10 años.Una vez que descubrieron cómo funciona la proteína, el equipo trabaja en buscar una molécula que sirva como un inhibidor que evite el mal plegamiento, con el propósito de encontrar a futuro la cura de enfermedades como amiloidosis, Alzheimer o Parkinson.
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